Aims of my research are toward two directions, modifying protein structures for improvement of biological function and developing a theoretical model for prediction of protein-protein interactions. Protein is an essential player in a cell and participates in almost biological processes. Proteins work through mediating other biological materials or modifying chemically themselves to extend their functions.

 

 

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Green fluorescent protein

 

  Visualization of proteins in a live cell is an important technique to monitor expression of proteins and their cellular location. One of popular fluorescent biomaterials used in the technique is a green fluorescent protein (GFP), which is biologically inert and does not need cofactors or other biomaterials in working. It is commonly found in a cell that a protein enhances and modulates its biological function by rearranging chemical nature or by attaching biochemical functional groups after translation (posttranslational modification, PTM). The GFP forms a fluorophore, which is a chemical compound and emits fluorescence, through the PTM process using autocatalytic reaction. My research interest in protein design is on improving function of the GFP using computational methods and accompanying experimental verifications. It is expected that this study enlarges fundamental knowledge on the PTM process and gives a chance to advance in visualizing technologies.

 

 

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Theoretical analysis of SPOT data for SH3-peptide complex (Hahn et al. 2010 Journal of computational chemistry)

 

  Understanding a protein function in a biological process is too complex in nature because large number of biomaterials is participated on the process. To simplify the matter, many studies have been devoted on finding binding partners of some commonly appeared peptide recognition modules (PRM) such as PDZ, SH2, SH3, and WW domains. High-throughput technologies enable statistical studies to identify binding partners of a target protein in genome-wide level. In particular, synthetic peptide array (SPOT) technology makes it possible to obtain binding affinity of individual peptides to a target PRM. My research is focused on developing a theoretical model, which describes statistically the binding phenomena, and on applying the model to find possible binding partners with high accuracy. In generally it is expected that improvements in computational methods to process large amounts of data obtained from the high-throughput experiments generate higher quality information and the experimental technology is also improved based on feedback from the advances in the computational methods.

 

 

> KOREAN 

 

  단백질은 세포 내에서 중요한 역할을 하는 물질로 다른 생물질들을 매개하거나 자신의 구조를 화학적으로 변형시키어 기능을 향상시키는 방법으로 대부분의 생물학적 과정에 참여한다. 나의 연구의 목표는 두 가지 방향으로 구성되어 있다. 하나는 단백질의 구조를 변형시켜 성능을 향상시키는 것이고 다른 하나는 단백질 간의 상호작용에 대한 이론적인 모형을 발전시키는 것이다.

 

  살아있는 세포에서 단백질을 관찰할 수 있게 하는 기술은 단백질의 발현과 세포 내에서의 위치를 관찰하는 데에 있어서 중요하다. 그러한 기술들에 사용되는 물질 중에서 녹색형광 단백질은 중요한 역할을 하는데, 이 단백질은 다른 생물질의 도움 없이도 발색단을 만들어 자신의 고유한 역할을 하며 관찰하고자 하는 대상 물질에 많은 경우에 있어 미미한 영향을 미친다. 이 단백질의 발색단은 단백질의 사후변형과정(PTM)을 통하여 이루어 지는데 녹색형광단백질의 내부에 있는 아미노산의 곁사슬 들이 스스로 촉매 역할을 하여 발색단을 형성한다. 나의 연구의 목적은 컴퓨터를 이용한 방법과 실험적인 방법을 결합하여 녹색형광단백질의 성능을 향상시키는 것이다. 이러한 연구를 통하여 단백질사후변형과정에 대한 기본적인 지식을 늘릴 수 있고 살아있는 세포를 관찰하는 실험적인 방법에 있어서의 발전을 도모할 수 있을 것으로 예상된다.

 

  생물학적 현상을 분자수준에서 이해하기 위한 목적으로 단백질간의 상호작용에 대한 연구가 이루어 지고 있다. 이러한 연구 중, 세포 내에서 흔히 나타나는 PDZ, SH2, SH3, 그리고 WW 도메인들과 같은 펩티드 인식 단위체들 (PRM)이 연구의 대상이 되어왔다. 대량의 실험을 다루는 기술(High-throughput technology) 들은 다량의 실험 정보를 유전자 총체를 검색하여 펩티드 인식 단위체와 결합하는 단백질 후보 군을 찾아내는 통계적인 방법들에 쓰일 수 있다. 특별히, SPOT 기술은 각각의 펩티드들이 어떠한 세기로 펩티드 인식 단위체와 결합하는가에 대한 정보를 준다. 내가 관심을 가지고 있는 분야는 펩티드 인식 단위체와 펩티드의 결합에 대한 이론적인 모형의 개발을 통하여 대량의 실험을 다루는 기술을 바탕으로 얻어진 다량의 생물학적 정보들을 효과적으로 분석하는 것이다.